Cinetica Chimica

La cinetica chimica studia la velocità, i meccanismi ed il modo in cui avvengono le reazioni. Esse possono avvenire in un unico stadio (da 1 reagente ad 1 prodotto) o in più processi elementari (da 1 reagente si passa ad un composto intermedio di reazione, poi ad un nuovo composto ed infine al prodotto).
Quando scriviamo una reazione non sappiamo ciò che succede in mezzo, la cinetica chimica si occupa proprio di ciò che succede all’interno di una reazione. Se la reazione avviene in un processo la velocità rimane costante, ma se vi sono più passaggi la velocità della reazione è data dalla tappa più lenta, in quanto è talmente lenta che le velocità delle altre tappe diventano trascurabili al confronto.


VELOCITÁ DI REAZIONE: studia il tempo impiegato che una certa quantità di reagente impiega a scomparire o che una certa quantità di prodotto impiega a comparire (studia le variazioni di concentrazione di un reagente o di un prodotto in un intervallo di tempo).

 V = (C2 – C1) / (t2 – t1) = ΔC / Δt

Rappresenta una velocità media del processo che non ci è di gran utilità. Possiamo trovarci la velocità istantanea che può essere più utile:

Vi = lim Δc /Δt = dc / dt
Δt→0

La velocità di reazione è influenzata da numerosi parametri, tra cui:

NATURA DEI REAGENTI: dal punto di vista microscopico dipende dalla forza dei legami dei reagenti che si devono rompere prima della formazione dei nuovi legami dei prodotti, inoltre a parità di reagenti e di condizioni sperimentali la velocità dipende dal tipo di contatto che si realizza tra i reagenti stessi.

CONCENTRAZIONE DEI REAGENTI:

aA + bB → cC + dD

I numeri in piccolo rappresentano i coefficienti stechiometrici, i quali indicano i rapporti più piccoli esistenti tra le specie perchè si formi la reazione.

V = k * [A] elevato alla i * [B] elevato alla j

Si nota subito che se aumentiamo le concentrazioni dei reagenti aumenta anche la velocità di reazione, aumenta infatti la probabilità che si possano scontrare dando origine a urti efficaci.

Le lettere grandi rappresentano le concentrazioni molari mentre la k è detta “costante di velocità specifica”, ha un preciso significato fisico e rappresenta la velocità di reazione quando le concentrazioni molari sono uguali a 1.

Questa velocità è strettamente dipendente dalla temperatura.

I coefficienti i e j sono numeri che vengono determinati sperimentalmente, detti ORDINI DI REAZIONE, i rispetto al reagente A e j rispetto al reagente B, (i + j) rappresenta l’ordine della reazione generale. Se la reazione avviene con un unico processo elementare, l’ordine di reazione coincide con la molecolarità della reazione, ma se la reazione procede in più processi elementari essi non coincidono, l’ordine di reazione coincide con la molecolarità della reazione nella fase più lenta.

Esempio di reazione in uno stadio:
H2 + I2   reazione     2HI
reversibile
V1 (reazione diretta): k1 [H2]1[I2]1
V2 (reazione inversa): k2 [HI]2
ORDINE DI REAZIONE = 2
MOLECOLARITÁ DELLA REAZIONE = 2

Esempio di reazione a più stadi:
2N2O5   reazione     4NO2 + O2
reversibile
1 Stadio : (N2O5 reazione NO2 + NO3)X2
reversibile
2 Stadio:   2NO3   reazione     2NO2 + O2
reversibile
Finale:   2N2O5    reazione     4NO2 + O2
reversibile

(2 Reazione): notiamo sperimentalmente che lo stadio più lento è il primo perchè l’NO3 è talmente instabile che appena formato forma velocemente NO2.

V = k [N2O5]1              ORDINE DI REAZIONE = 1
MOLECOLARITÁ DELLA REAZIONE = 2

D’ora in avanti considereremo solo reazioni che avvengono in un unico stadio:

REAZIONI DEL 1 ORDINE (monomolecolare):     REAZIONI DEL 2 ORDINE (bimolecolare):

A → P       V = K[A]                                                         2A → P               V = K[A]2

A + B → P       V = K[A] [B]

Vi sono poche reazioni ad un unico stadio di terzo ordine, mentre di quarto ordine proprio non ne esistono, in quanto darebbero diversi stadi intermedi, in generale le reazioni che avvengono normalmente hanno ordine di reazione 1 o 2, coincidendo con la molecolarità del processo.

REAZIONI DI PSEUDOPRIMORDINE:

A + B → P       con    [A] >> [B] V = K[A] [B]

Possiamo considerare il prodotto K[A] come una costante, in quanto il reagente B agendo come reagente limitante lascia quasi inalterata la concentrazione molare del reagente A.

K observata = K obs = K [A] V = K obs [B]

Le reazioni d’idrolisi sono di pseudoprimordine:

H20 + R → P
1 l H20 = 1000 g
n H20 = 55,55

In un litro d’acqua ci sono 55,55 moli d’acqua, è facile che il composto R sia nell’ordine dei, sottomultipli dell’ 1 M, è così facile comprendere come queste reazioni possano essere di pseudoprimordine.

REAZIONI D’ORDINE 0:La velocità della reazione non varia al variare della concentrazione dei reagenti.A + B → P
V = K[A] [B] = K = constElevando le concentrazioni dei reagenti a 0 ottengo una velocità costante dipendente solo da k.
Un esempio di questo tipo di reazione viene dallo studio cinetico di Michaelis e Menten, che descrivono l’andamento della velocità di reazione catalizzata da enzimi al variare della concentrazione del substrato (reagente catalizzato dall’enzima).
Disegnato il grafico notiamo che ad alte concentrazioni di substrato la velocità di reazione diventa costante causa saturazione dell’enzima, non si ha più dipendenza tra i reagenti e la velocità di reazione.

TEMPERATURA: la k della velocità di reazione dipende fortemente dalla temperatura, in particolare aumenta all’aumentare della temperatura per qualsiasi tipo di reazione. Arrhenius ha descritto la relazione tra queste due grandezze attraverso un equazione:

k = A * e (-Ea/Rt)

Ea rappresenta l’energia d’attivazione caratteristica per ogni reazione.

A è data dal prodotto di due altre costanti, Z e P, che indicano rispettivamente quante direzioni d’interazione sono possibili tra le molecole dei reagenti e la probabilità che le molecole siano orientate nel modo corretto nel momento in cui urtano. Tutto ciò è dovuto al fatto che oltre all’energia è importante l’orientazione con cui si urtano le molecole, in modo che urtino i due centri di reazione.

Per studiare tutto questo Arrhenius ha preso come modello quello della teoria cinetica sulle collisioni tra gas, studiando così quello che succede nelle reazioni chimiche (di gas, in quanto è una teoria derivata dalla teoria cinetica dei gas): le particelle dei reagenti secondo Arrhenius urtano tra loro in modo da rompere i legami preesistenti formando i prodotti. C’era però un problema: a condizioni standard, ovvero a 25 C ed a 1 atm, la velocità di reazione sarebbe stata molto elevata indipendentemente dal tipo di processo, dando luogo a reazioni esplosive. Lo scienzato suppose così che i prodotti si formassero solo tra quelle particelle che urtavano efficacemente una contro l’altra, ovvero avendo una determinata energia cinetica. In questo senso l’energia di attivazione rappresenta un’energia cinetica minima da possedere per le particelle in modo che diano luogo ad urti efficaci.

Nu eff = N tot * e (-Ea/RT)

Possiamo notare come la formula sia in stretto contatto con la teoria cinetica di Maxwell-Boltzmann, infatti è attraverso il suo grafico che riusciamo a trovare quella frazione di particelle che ha energia maggiore dell’energia d’attivazione: è immediato notare anche che aumentando la temperatura aumenta il numero di particelle che possono dar luogo ad urti efficaci, in accordo con l’effetto della temperatura sulla velocità di reazione.

I CATALIZZATORI sono proteine che in presenza di una reazione specifica ne aumentano la velocità di reazione. Nel nostro corpo la quasi totalità delle reazioni avviene con catalizzatori specifici detti ENZIMI. Per capire in che modo i catalizzatori influenzano la velocità di reazione dobbiamo enunciare la TEORIA DELLO STATO DI TRANSIZIONE:

A + B → C + D

A + B               →                 AB#                        →                 C + D
stato iniziale      ←       stato di transizione       ←           stato finale
complesso attivato

Nello stato di transizione non abbiamo nessun legame formato, sono tutti o parzialmente formati o parzialmente rotti, si ha quindi una situazione estremamente instabile in cui l’energia potenziale del sistema è massima.

Andiamo a vedere come varia il cammino della Ep durante la reazione (vedi grafico sul quaderno), che può essere letta sia da destra che da sinistra in quanto la reazione è reversibile.

Consideriamo l’esempio

H2 + F2 → 2HF

 

H   F H – – – – F H—F
|     | |           |
H   F |           |
H – – – – F H—F

 

 

L’energia di attivazione Ea’ sta ad indicare quella della reazione diretta mentre l’energia di attivazione Ea” sta ad indicare quella della reazione inversa.

Nel modello degli urti efficaci di Arrhenius l’energia di attivazione rappresentava l’energia cinetica minima che ogni atomo di reagente doveva avere per dare urti efficaci, mentre nella nuova teoria del complesso attivato l’energia d’attivazione rappresenta la differenza d’energia di potenziale tra il complesso attivato e i reagenti (reazione diretta) o i prodotti (reazione inversa). In questo caso non posso dunque dire che fornisco energia al sistema perchè si arrivi velocemente a superare l’energia d’attivazione, perchè non è possibile fornire ad un sistema energia potenziale, essa è intrinseca al sistema che ha una sua Ep specifica, che può aumentare nel momento in cui si forma il complesso attivato a spese di un lavoro compiuto sull’energia cinetica delle mie particelle nel momento in cui agiscono le forze repulsive tra gli atomi. Successivamente tornerà a diminuire nel momento in cui con gli urti molecolari le nuove molecole si separano grazie all’energia cinetica aumentata, inoltre parte dell’energia è liberata sottoforma di radiazioni termiche e luminose.

L’Ep dei prodotti può essere minore di quella dei reagenti, in questo caso si ha un ΔE di energia globale che viene ceduto all’ambiente, si parla di REAZIONE ESOTERMICA (Ea” > Ea’).

Se invece l’energia potenziale dei prodotti è maggiore di quella dei reagenti, si ha un ΔE di energia globale acquistato dall’ambiente esterno, è una REAZIONE ENDOTERMICA (Ea’ > Ea”’).

Se la reazione è endotermica l’energia potenziale aumenta nella reazione diretta mentre se è esotermica aumenterà seguendo la reazione inversa.

Un CATALIZZATORE è una sostanza X (non luce o calore) aggiunta in quantità piccolissime, dette tracce, alla reazione. Interagisce con i reagenti per formare un complesso attivato diverso e di energia minore (ABX#), dove X non forma dei legami con A e B ma tende a far sì che i reagenti si avvicinino meglio ed abbiano un’orientazione più favorevole. L’energia potenziale sarà dunque minore sia nella reazione diretta sia nella reazione inversa in quanto il complesso attivato avendo un numero maggiore d’interazioni avrà un sistema più stabile (vedi grafico sul quaderno).

L’effetto del catalizzatore è quello di aumentare la velocità di reazione e non di farla avvenire, infatti una reazione termodinamicamente sfavorita non può avvenire neanche se utilizziamo un catalizzatore, inoltre non si ha nemmeno una resa maggiore con il catalizzatore.

Una volta formati i prodotti, il catalizzatore è presente tra i prodotti nella forma in cui era stato inserito tra i reagenti, dunque in una reazione non ce n’è il bisogno di inserirvene tanto perchè può essere riutilizzato più e più volte lo stesso catalizzatore.

Se prendiamo in considerazione le reazioni che avvengono nella biologia, il catalizzatore rappresenta un ENZIMA che lega il substrato al suo sito attivo, convertendolo in un prodotto. In questo tipo di reazioni il complesso enzima-substrato è considerato lo stadio più lento della reazione, nel momento in cui si ha la scissione tra enzima e prodotto, dunque:

v = k3 [ES] = koss [S]

in quanto la concentrazione dell’enzima non varia. Nel momento in cui la totalità dei siti attivi è occupata dal substrato, si arriva alla velocità massima della reazione che non dipende più dalla concentrazione dei reagenti, ma solo dalla concentrazione dell’enzima, si ha una reazione di ordine 0.